Sommaire Les motifs de liaisons à la calmoduline (calmodulin-binding motif) sont nombreux et variés bien qu'ils possèdent certaines caractéristiques communes. La calmoduline (CaM) est un second messager dans les processus de transduction du signal intracellulaire dépendant du calcium, qui modifient les interactions avec de nombreuses protéines cibles. Leur classification distingue ( Structural diversity of calmodulin binding to its target sites 2013): Domaines IQ de la myosine V Figure: d'après Houdusse) les domaines IQ qui se lient à la calmoduline de manière indépendante des ions Ca ++, d'autres motifs qui dépendants de la liaison de la CaM avec les ions Ca ++. Domaine IQ Les domaines IQ sont des domaines protéiques qui se lient à la calmoduline de manière indépendante des ions Ca ++. Le nom IQ se réfère aux deux premiers acides aminés du domaine: isoleucine (I), le plus souvent, et glutamine (Q) invariablement. Structure du domaine IQ Le domaine IQ comprend 20 à 25 acides aminés et est largement retrouvé dans les organismes vivants ( Sequence motifs for calmodulin recognition 1997 et Calmodulin signaling via the IQ motif 2002).
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The cysteine-rich zinc-binding motifs known as the RING and B-box are found in several unrelated proteins. Les séquences déduites d'acides aminées contiennent les trois motifs de liaison du GTP et présentent une homologie de 67% avec les dynamines de mammifères. The deduced amino acid sequences contain all three guanosine 5'-triphosphate (GTP)- binding motifs and show 67% homology to mammalian dynamins. SD appartient à une famille conservée de facteurs de transcription contenant le motif de liaison à l'ADN TEA/ATTS. SD belongs to a conserved family of transcription factors containing the TEA/ATTS DNA-binding motif. Aucun résultat pour cette recherche. Résultats: 102231. Exacts: 2. Temps écoulé: 635 ms.
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